Aislamiento de microorganismos quitinolíticos del estado de Nuevo León y evaluación de la producción de quitinasas por fermentación sumergida empleando quitina de camarón y quitina fúngica

Autores/as

  • Israel Rodriguez Miranda Universidad Autónoma de Nuevo León
  • Edgar Allan Blanco Gámez Universidad Autónoma de Nuevo León
  • Leonardo Chávez Guerrero Universidad Autónoma de Nuevo León
  • Ernestina Castro Longoria Centro de Investigación Científica y Educación Superior de Ensenada
  • Julio Silva Mendoza Universidad Autónoma de Nuevo León

DOI:

https://doi.org/10.29105/qh13.03-442

Palabras clave:

Quitina, actividad enzimática, champiñones, actinobacteria

Resumen

Las quitinasas que actúan hidrolizando la quitina tienen diversas aplicaciones como control de hongos e insectos, producción de fármacos, aditivos alimentarios, entre otras. En este trabajo se aislaron microorganismos productores de quitinasasa partir de muestras de suelo e insectos en descomposición mediante la técnica de dilución y siembra empleando un medio con quitina. Para la selección de los microorganismos se midió el índice de potencia en placa y se determinó actividad enzimática in vitro donde destacaron dos actinobacterias con índices de potencia mayores a 1.5 y con actividad enzimática prometedora. Además, se evidenció una alternativa más simple para emplear medios de cultivo con quitina fúngica en lugar de quitina animal y aumentar la actividad enzimática de los microrganismos aislados.

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Citas

- [1]. D.Bhattacharya, A. Nagpure, and R.K. Gupta, “Bacterial Chitinases: Properties and Potential,” Crit Rev Biotechnol, vol. 27, no. 1, pp. 21—28, Jan. 2007, doi: 10.1080/07358550601168223. DOI: https://doi.org/10.1080/07388550601168223

- [2]. A. P. Bussink, D. Speijer, J. M. F. G. Aerts, and R. G. Boot, “Evolution of Mammalian Chitinase(-Like) Members of Family 18 Glycosyl Hydrolases,” Genetics, vol. 177, no. 2, pp. 959-970, Oct. 2007, doi: 10.1534/genetics.107.075846. DOI: https://doi.org/10.1534/genetics.107.075846

- [3]. M. Uedaet al., “A novel type of family 19 chitinase from Aeromonas sp. No.10S-24. Cloning, sequence, expression, and the enzymatic properties,” Eur J Biochem, vol. 270, no. 11, pp. 2513-2520, Jun. 2003, doi: 10.1046/j.1432-1033.2003.03624.x. DOI: https://doi.org/10.1046/j.1432-1033.2003.03624.x

- [4]. B. Henrissat and A. Bairoch, “New families in the classification of glycosyl hydrolases based on amino acid sequence similarities,” Biochemical journal, vol. 293, no. 3, pp. 781—788, Aug. 1993, doi: 10.1042/bj2930781. DOI: https://doi.org/10.1042/bj2930781

- [5]. R. M. Cody, “Distribution of chitinase and chitobiase in bacillus,” CurrMicrobiol, vol. 19, no. 4, pp. 201— 205, 1989, doi: 10.1007/BF01570162. DOI: https://doi.org/10.1007/BF01570162

- [6]. R. S. Patil, V. Ghormade, andM. V. Deshpande, “Chitinolytic enzymes: an exploration,” Enzyme Microh Technol, vol. 26, no. 7, pp. 473-483,Apr. 2000, doi: 10.1016/S0141-0229(00)00134-4. DOI: https://doi.org/10.1016/S0141-0229(00)00134-4

- [7]. Ramírez M.V. and Calzadíaz L., “Industrial enzyines and metabolites from actinobacteria in food and medicine industry,” in Actinobacteria-Basics and Biotechnological Application, 2016, pp.315-328. DOI: https://doi.org/10.5772/61286

- [8]. S. Yang, X. Fu,Q. Yan, Y. Guo, Z.Liu, and Z. Jiang, “Cloning, expression, purification and application of a novel chitinase from a thermophilic marine bacterium Paenibacillus barengoltzii,” Food Chem, vol. 192, pp. 1041-1048, Feb. 2016, doi:10.1016/j.foodchem.2015.07.092. DOI: https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2015.07.092

- [9]. M. Swiontek Brzezinska, U. Jankiewicz, A. Burkowska, and M. Walczak, “Chitinolytic microorganismsand their possible application in environmental protection.,” Cw r Microbiol, vol. 68, no. 1, pp. 71—81, Jan. 2014, doi: 10.1007/s00284- 013-0440-4. DOI: https://doi.org/10.1007/s00284-013-0440-4

- [10]. A. Gessesse, “The use of nug meal asa low-cost substrate for the production of alkaline protease by the alkaliphilic Bacillus sp. AR-009 and some properties of the enzyme,” Bioresour Technol, vol. 62, no.1 -2, pp. 59-61, Oct. 1997, doi: 10.1016/S0960-8524(97)00059-X. DOI: https://doi.org/10.1016/S0960-8524(97)00059-X

- [11]. K. Shimahara and Y. Takiguchi, “Preparation of crustacean chitin,” 1988, pp. 417-423. doi:10.1016/0076-6879(88)61049-4. DOI: https://doi.org/10.1016/0076-6879(88)61049-4

- [12]. G. L. Miller, “Use of Dinitrosalicylic Acid Reagent for Determination of Reducing Sugar,” Arial Chem, vol. 31, no. 3, pp. 426-428, Mar. 1959, doi: 10.1021/ac60147a030. DOI: https://doi.org/10.1021/ac60147a030

- [13]. E.A. Barka et al., “Correction for Barka et al., Taxonomy, Physiology, and Natural Products of Actinobacteria,”Microbiology and Molecular Biology Reviews, vol. 80, no. 4, Dec. 2016, doi:10.1128/MMBR.00044-16. DOI: https://doi.org/10.1128/MMBR.00044-16

- [14]. N. Lin, S. Zhao, L.Gan, P.R.Chang, T.Xia, and J. Huang, “Preparation of fungus-derived chitin nanocrystals and their dispersion stability evaluation in aqueous media,” Carbohydr Polym, vol. 173, pp. 610-618, Oct. 2017, doi: 10.1016/j.carbpol.2017.06.016. DOI: https://doi.org/10.1016/j.carbpol.2017.06.016

- [15]. G. Cardenas, G. Cabrera, E. Taboada, and S. P. Miranda, “Chitin characterization by SEM, FTIR, XRD, and "C cross polarization/mass angle spinning NMR,” J Appl Polym Sci, vol. 93, no. 4, pp. 1876—1885, Aug. 2004, doi: 10.1002/app.20647. DOI: https://doi.org/10.1002/app.20647

- [16]. J. Majtán, K. Bíliková, O. Markovic, J. Gróf, G. Kogan, and J. Simúth, “lsolation and characterization of chitin from bumblebee (Bombus terrestris),” Int J Biol Macromol, vol. 40, no. 3, pp. 237-241, Feb. 2007, doi:10.1016/j.ijbiomac.2006.07.010. DOI: https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2006.07.010

- [17]. S. Ifuku, R. Nomura, M. Morimoto, and H. Saimoto, “Preparation of Chitin Nanofibers from Mushrooms,” Materials, vol. 4, no. 8, pp. 1417-1425, Aug. 2011, doi:10.3390/ma4081417. DOI: https://doi.org/10.3390/ma4081417

- [18]. F. Blauth de Lim et al., “Trichoderma harzianum T1A constitutively secretes proteins involved inthe biological control of Guignardia citricarpa,” Biological Control, vol. 106, pp. 99-109, Mar. 2017, doi:10.1016/j.biocontrol.2017.01.003. DOI: https://doi.org/10.1016/j.biocontrol.2017.01.003

- [19]. M. Kozma, B.Acharya, and R. Bissessur, “Chitin, Chitosan, and Nanochitin: Extraction, Synthesis, and Applications,” Polymers (Basel), vol. 14, no. 19, p. 3989, Sep. 2022, doi:10.3390/polym14193989. DOI: https://doi.org/10.3390/polym14193989

- [20]. M. A. Hossin, N. H. K. Al Shaqsi, S. S.J. Al Touby, and M. A. Al Sibani, “A review of polymeric chitin extraction, characterization, and applications,” Arabian Journal of Geosciences, vol. 14, no. 18, p. 1870, Sep. 2021, doi:10.1007/s12517-021-08239-0. DOI: https://doi.org/10.1007/s12517-021-08239-0

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Publicado

2025-02-06

Cómo citar

Rodriguez Miranda, I., Blanco Gámez, E. A., Chávez Guerrero, L., Castro Longoria, E., & Silva Mendoza, J. (2025). Aislamiento de microorganismos quitinolíticos del estado de Nuevo León y evaluación de la producción de quitinasas por fermentación sumergida empleando quitina de camarón y quitina fúngica. Quimica Hoy, 13(03), 25–31. https://doi.org/10.29105/qh13.03-442

Número

Vol. 13 Núm. 03 (2024): Julio-Septiembre 2024

Sección

Artículos

Licencia

Derechos de autor 2025 Israel Rodriguez Miranda, Edgar Allan Blanco Gámez, Leonardo Chávez Guerrero, Ernestina Castro Longoria, Julio Silva Mendoza

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